細胞黏附是形態發生（morphogenesis）、組織恆定和免疫監視的分子基礎，其機制從 Malcolm Steinberg 的「差異黏附假說」（Differential Adhesion Hypothesis, 1963）發展至今已整合力學生物學（mechanobiology）和信號轉導的多層次理解。
Cadherin 超家族的結構與力學
經典 cadherin 的胞外域由 5 個 EC 重複域（EC1-EC5）串聯，EC1 N 端的色胺酸殘基（Trp2）插入對向 cadherin 的疏水口袋實現「鏈交換」（strand-swap）二聚化。Ca²⁺ 離子結合於 EC 重複域之間的接頭處，維持胞外域的剛性構象——去除 Ca²⁺ 後域間柔性增加，黏附解除。單分子力譜（AFM 和光鑷）顯示 cadherin 結合具有「catch bond」特性：在中等力量下結合壽命反而增加，適應了組織中的機械環境。
胞內域透過 β-catenin 和 α-catenin 連接 actin 細胞骨架。α-catenin 在受力時展開隱藏的 vinculin 結合位點，招募 vinculin 強化黏附連接——這是力學感測（mechanosensing）的分子基礎。值得注意的是，β-catenin 同時是 Wnt 信號路徑的核心轉錄共活化子，cadherin 結合可隔離 β-catenin 於膜上、減少核內 Wnt 信號，建立黏附與增殖之間的反向關聯。
Integrin 的雙向信號與構象調控
整合素的 α/β 亞基各含大型胞外域、單次跨膜域和短胞內域。三種構象狀態：彎曲-關閉（低親和力）、延伸-關閉（中親和力）和延伸-開放（高親和力）。Inside-out signaling：talin 頭部結合 β 亞基胞內域的 NPxY 模體，打破 α/β 跨膜域的鹽橋，引發構象延伸和 headpiece 開放。Outside-in signaling：配體結合後整合素聚集形成 focal adhesion，招募 FAK（focal adhesion kinase）自磷酸化 Y397 → Src 結合 → 下游 Ras-MAPK、PI3K-Akt、Rho GTPase 路徑活化。
Focal adhesion 的力學反饋：外力增加 → talin 展開暴露 vinculin 結合位點 → vinculin 招募 → FA 成長強化。Rho GTPase 家族（RhoA/Rac1/Cdc42）是整合素信號到細胞骨架重組的核心開關，RhoA 驅動 stress fiber 和 FA 成熟，Rac1 驅動 lamellipodia 伸展。
選擇素介導的白血球黏附級聯
經典的多步驟模型：（1）selectin-醣配體的快速結合/脫離驅動 rolling；（2）趨化因子活化整合素（inside-out）；（3）活化的 LFA-1/VLA-4 與 ICAM-1/VCAM-1 穩固結合實現 firm adhesion；（4）PECAM-1 介導穿內皮遷移（diapedesis）。每一步的阻斷都導致白血球無法到達感染部位——LAD-I（β₂ integrin CD18 缺失）和 LAD-II（fucose 代謝缺陷影響 selectin 配體合成）是人類遺傳疾病的直接證據。
治療應用
抗整合素抗體 natalizumab（α4 integrin）阻斷淋巴球進入 CNS，用於多發性硬化症，但有 PML 風險（JC 病毒再活化）。Efalizumab（LFA-1 抗體）因嚴重感染已撤市。RGD 模擬肽（cilengitide）靶向 αvβ3/αvβ5 的膠質母細胞瘤試驗未達主要終點。整合素在腫瘤微環境中的角色（促轉移、促血管新生）仍是活躍研究領域。