鈣黏蛋白超家族包含超過 100 個成員，從經典 cadherin、橋粒 cadherin、原鈣黏蛋白（protocadherin）到 Flamingo/CELSR 等非典型成員。Takeichi 的開創性工作（1988）確立了 cadherin 在形態發生中的核心地位，後續的結構生物學和力學生物學研究揭示了黏附的分子精細機制。
鏈交換的結構動力學
結晶學和 cryo-EM 研究顯示 EC1 的 Trp2 殘基從自身的疏水口袋「彈出」後插入對向 cadherin 的口袋，形成 strand-swap dimer。這個交換涉及 EC1 N 端 β-strand A 的構象轉換，受 Ca²⁺ 依賴的 EC1-EC2 界面剛性調控。無 Ca²⁺ 時 EC1 的 Trp2 可自我插入（X-dimer 中間態），Ca²⁺ 結合後推動完成交換。AFM 和光鑷的單分子拉力實驗揭示 cadherin 結合呈「catch bond」特性——在中等力量（~30 pN）下結合壽命達到峰值，這在流體剪力環境中有生理意義。
α-catenin 的力學開關
α-catenin 是 cadherin-catenin 複合體中的力學感測器。體外實驗顯示純化的 α-catenin 無法同時結合 β-catenin 和 actin（Yamada et al., 2005），但在活細胞中的力學環境下，α-catenin 被拉力展開後暴露 vinculin 結合位點（VBS），vinculin 的招募建立了旁路的 actin 連接通道。磁鑷實驗（Yao et al., 2014）直接測量了 α-catenin 在 ~5 pN 下的展開和 vinculin 結合。此外，α-catenin 的展開態還能結合 afadin 和直接結合 actin 的 ABD 結構域，形成力學依賴的多重連接模式。
β-catenin/Wnt 信號的交叉調控
在無 Wnt 信號時，APC/Axin/CK1/GSK3β 降解複合體磷酸化 β-catenin 的 N 端 Ser/Thr 殘基 → β-TrCP E3 泛素連接酶識別 → 蛋白酶體降解。Wnt 配體結合 Frizzled/LRP5/6 → Dishevelled 招募 → Axin 被隔離至膜上 → 降解複合體解體 → β-catenin 穩定化進核。APC 的失活突變（FAP 家族腺瘤性息肉症和 >80% 散發性大腸癌）導致 β-catenin 組成性穩定和 Wnt 靶基因過度表達。
cadherin 作為 β-catenin 的「膜上水庫」，E-cadherin 的 EMT 下調釋放膜結合 β-catenin，但這些 β-catenin 是否直接貢獻核內 Wnt 信號仍有爭議——膜-核之間的 β-catenin 可能處於不同的磷酸化和伴侶蛋白修飾狀態。
原鈣黏蛋白（Protocadherins）與神經多樣性
叢集型原鈣黏蛋白（clustered Pcdh：α、β、γ 三族）透過隨機啟動子選擇和組合剪接產生單一神經元獨特的表面身分條碼，驅動「自我迴避」——同源 Pcdh 的同型結合觸發排斥信號，防止同一神經元的樹突自我纏繞。Lefebvre et al.（2012）在視網膜星形無長突細胞中證實此機制。Pcdh 的表觀遺傳調控（CTCF/cohesin 介導的 DNA 環化選擇外顯子）與免疫球蛋白基因重組有趣地平行。